Lácteos e Saúde

25 O leite bovino normal contém aproximadamente 35 g.L -1 de proteína total, a qual pode ser fracionada em caseínas e soroproteínas. Segundo Walstra e Jenness (1984), as caseínas são um grupo de fosfoproteínas específicas do leite, as quais se precipitam com acidificação a pH 4,6, presente na forma de micelas. Nesta categoria são inclusos quatro tipos de cadeias polipeptídicas, designadas α S1 , α S2 , β e κ - caseínas, junto com alguns derivados formados pela proteólise destas. Micelas de caseína são partículas coloidais com 80 nm a 300 nm de diâmetro (média aproximada de 150 nm), consistindo em uma base seca de aproximadamente 94% de proteína e 6% aproximadamente de matéria inorgânica como cálcio, fosfato, magnésio e citrato, sendo um importante composto inorgânico presente o fosfato de cálcio coloidal. As principais frações das proteínas do soro são β -lactoglobulina ( β -LG), albumina do soro bovino (BSA), α -lactoalbumina ( α -LA) e imunoglobulinas (Igs). Diversas revisões abrangendo as estruturas e propriedades das proteínas do soro têm sido publicadas (EDWARDS et al ., 2009; HAMBLING et al ., 1992; KINSELLA e WHITEHEAD, 1989). β -LG é a mais abundante soroproteína, representando aproximadamente 50% do total das soroproteínas do leite bovino, tem uma massa molecular de 18.000 unidades de massa atômica, possui duas ligações dissulfeto internas e um grupo tiol livre. O processo de conversão do leite ou do soro líquido em pó altera a natureza e o comportamento dos componentes do leite. Fatores que afetam a capacidade de absorção de água das proteínas lácteas incluem: composição; estrutura proteica e conformação; carga superficial e polaridade; presença de carboidratos, lipídios e sais; pH; força iônica; temperatura; grau de desnaturação e agregação; e formação de ligações dissulfídicas (DAMODARAN, 1996; GARCIA et al ., 1997). A modificação na estrutura das proteínas e, consequentemente, as interações entre as mesmas e também com outros compostos não proteicos, são fatores extremamente determinantes para o comportamento funcional dos produtos desidratados. Segundo Araújo (1995), a desnaturação altera várias propriedades importantes das proteínas, do ponto de vista da tecnologia de alimentos. A proteína desnaturada é, geralmente, menos solúvel ou até mesmo insolúvel, promove aumento na viscosidade do alimento e tem a reatividade de seus grupos laterais intensificada. O autor prossegue afirmando que a proteína desnaturada é mais sensível à hidrólise por enzimas proteolíticas.